Igas elusrakus toimub palju keemilisi reaktsioone. Ensüümid (ensüümid) on eriliste ja äärmiselt oluliste funktsioonidega valgud. Neid nimetatakse biokatalüsaatoriteks. Valguensüümide põhiülesanne organismis on biokeemiliste reaktsioonide kiirendamine. Algseid reaktiive, mille vastasmõju need molekulid katalüüsivad, nimetatakse substraatideks ja lõppühendeid produktideks.
Looduses toimivad ensüümvalgud ainult elussüsteemides. Kuid kaasaegses biotehnoloogias, kliinilises diagnostikas, ravimites ja meditsiinis kasutatakse puhastatud ensüüme või nende komplekse, aga ka süsteemi toimimiseks ja teadlase jaoks andmete visualiseerimiseks vajalikke lisakomponente.
Ensüümide bioloogiline tähtsus ja omadused
Ilma nende molekulideta ei saaks elusorganism toimida. Kõik eluprotsessid toimivad harmooniliselt tänu ensüümidele. Ensüümvalkude põhiülesanne organismis on ainevahetuse reguleerimine. Ilma nendeta on normaalne ainevahetus võimatu. Molekulaarset aktiivsust reguleeribaktivaatorid (induktorid) või inhibiitorid. Kontroll toimib valgusünteesi erinevatel tasanditel. See "töötab" ka valmis molekuli suhtes.
Valk-ensüümide peamine omadus on spetsiifilisus teatud substraadi suhtes. Ja vastav alt ka võime katalüüsida ainult ühte või harvemini mitmeid reaktsioone. Tavaliselt on sellised protsessid pöörduvad. Üks ensüüm vastutab mõlema funktsiooni eest. Kuid see pole veel kõik.
Ensüümvalkude roll on oluline. Ilma nendeta ei toimu biokeemilised reaktsioonid. Tänu ensüümide toimele saavad reaktiivid aktiveerimisbarjääri üle ilma märkimisväärse energiakuluta. Kehas ei saa kuidagi kuumutada temperatuuri üle 100 °C ega kasutada agressiivseid komponente nagu keemialabor. Ensüümvalk seondub substraadiga. Seotud olekus toimub modifikatsioon koos viimase vabastamisega. Nii töötavad kõik keemilises sünteesis kasutatavad katalüsaatorid.
Millised on ensüümvalgu molekuli organiseerituse tasemed?
Tavaliselt on nendel molekulidel tertsiaarne (gloobul) või kvaternaarne (mitu ühendatud gloobulit) valgu struktuur. Esiteks sünteesitakse need lineaarsel kujul. Ja siis volditakse need vajalikuks struktuuriks. Aktiivsuse tagamiseks vajab biokatalüsaator teatud struktuuri.
Ensüümid, nagu ka teised valgud, hävivad kuumuse, äärmuslike pH-väärtuste ja agressiivsete keemiliste ühendite toimel.
Täiendavad omadusedensüümid
Nende hulgas eristatakse järgmisi komponentide omadusi:
- Stereospetsiifiline – ainult ühe toote moodustumine.
- Regioselektiivsus – keemilise sideme katkestamine või rühma muutmine ainult ühes asendis.
- Kemoselektiivsus – ainult ühe reaktsiooni katalüüs.
Tööomadused
Ensüümi spetsiifilisus on erinev. Kuid mis tahes ensüüm on alati aktiivne konkreetse substraadi või sarnase struktuuriga ühendite rühma suhtes. Mittevalgulistel katalüsaatoritel seda omadust pole. Spetsiifilisust mõõdetakse seondumiskonstandiga (mol/l), mis võib olla kuni 10−10 mol/l. Aktiivse ensüümi töö on kiire. Üks molekul katalüüsib tuhandeid kuni miljoneid toiminguid sekundis. Biokeemiliste reaktsioonide kiirendusaste on oluliselt (1000-100000 korda) suurem kui tavalistel katalüsaatoritel.
Ensüümide toime põhineb mitmel mehhanismil. Lihtsaim interaktsioon toimub ühe substraadi molekuliga, millele järgneb toote moodustumine. Enamik ensüüme on võimelised siduma 2-3 erinevat molekuli, mis reageerivad. Näiteks rühma või aatomi ülekandmine ühelt ühendilt teisele või topeltasendamine vastav alt "ping-pongi" põhimõttele. Nendes reaktsioonides on üks substraat tavaliselt ühendatud ja teine funktsionaalrühma kaudu seotud ensüümiga.
Ensüümide toimemehhanismi uurimine toimub järgmiste meetoditega:
- Vahe- ja lõpptoodete mõisted.
- Struktuuri ja sellega seotud funktsionaalrühmade geomeetria uuringudsubstraat ja tagavad kõrge reaktsioonikiiruse.
- Ensüümide geenide mutatsioon ning selle sünteesi ja aktiivsuse muutuste määramine.
Aktiivne ja ühendav keskus
Substraadi molekul on palju väiksem kui ensüümvalk. Seetõttu toimub seondumine biokatalüsaatori vähese arvu funktsionaalrühmade tõttu. Need moodustavad aktiivse keskuse, mis koosneb teatud aminohapete komplektist. Komplekssetes valkudes esineb struktuuris mittevalguline proteesrühm, mis võib samuti olla aktiivse keskuse osa.
Tuleb välja tuua eraldi rühm ensüüme. Nende molekul sisaldab koensüümi, mis seostub pidev alt molekuliga ja vabaneb sellest. Täielikult moodustunud ensüümvalku nimetatakse holoensüümiks ja kui kofaktor eemaldatakse, nimetatakse seda apoensüümiks. Vitamiinid, metallid, lämmastikualuste derivaadid toimivad sageli koensüümidena (NAD – nikotiinamiidadeniindinukleotiid, FAD – flaviinadeniini dinukleotiid, FMN – flaviin mononukleotiid).
Sidumiskoht tagab substraadi spetsiifilisuse. Tänu sellele moodustub stabiilne substraadi-ensüümi kompleks. Kerakese struktuur on konstrueeritud selliselt, et pinnal oleks kindla suurusega nišš (pilu või süvend), mis tagab substraadi sidumise. See tsoon asub tavaliselt aktiivsest keskusest mitte kaugel. Mõnel ensüümil on kohad, mis seonduvad kofaktorite või metalliioonidega.
Järeldus
Valk-Ensüüm mängib kehas olulist rolli. Sellised ained katalüüsivad keemilisi reaktsioone, vastutavad ainevahetuse – ainevahetuse protsessi eest. Igas elusrakus toimub pidev alt sadu biokeemilisi protsesse, sealhulgas redutseerimisreaktsioonid, lõhenemine ja ühendite süntees. Ainete oksüdeerumine toimub pidev alt suure energia vabanemisega. See omakorda kulub süsivesikute, valkude, rasvade ja nende komplekside moodustamiseks. Lõhusaadused on vajalike orgaaniliste ühendite sünteesi ehitusplokid.
