Makromolekul on suure molekulmassiga molekul. Selle struktuur on esitatud korduv alt korduvate linkide kujul. Mõelge selliste ühendite omadustele, nende tähtsusele elusolendite elule.
Kompositsiooni omadused
Bioloogilised makromolekulid moodustuvad sadadest tuhandetest väikestest lähtematerjalidest. Elusorganisme iseloomustavad kolm peamist tüüpi makromolekule: valgud, polüsahhariidid, nukleiinhapped.
Nende algsed monomeerid on monosahhariidid, nukleotiidid, aminohapped. Makromolekul moodustab peaaegu 90 protsenti raku massist. Sõltuv alt aminohappejääkide järjestusest moodustub spetsiifiline valgu molekul.
Kõrge molekulmass on ained, mille molaarmass on suurem kui 103 Da.
Termini ajalugu
Millal makromolekul ilmus? Selle kontseptsiooni võttis kasutusele Nobeli keemiapreemia laureaat Hermann Staudinger 1922. aastal.
Polümeerpalli võib vaadelda sassis keermena, mis tekkis juhuslikul lahtikerimiselkogu mähise ruumis. See mähis muudab süstemaatiliselt oma konformatsiooni; see on makromolekuli ruumiline konfiguratsioon. See on sarnane Browni liikumise trajektooriga.
Sellise mähise moodustumine tuleneb asjaolust, et teatud kaugusel "kaotab" polümeerahel teabe suuna kohta. Mähist saab rääkida juhul, kui kõrgmolekulaarsed ühendid on struktuurifragmendi pikkusest palju pikemad.
Globulaarne konfiguratsioon
Makromolekul on tihe konformatsioon, milles saab võrrelda polümeeri mahuosa ühikuga. Kerakujuline olek realiseerub juhtudel, kui üksikute polümeeriühikute vastastikusel toimel nende ja väliskeskkonna vahel tekib vastastikune külgetõmme.
Makromolekuli struktuuri koopia on see osa veest, mis on sellise struktuuri elemendina manustatud. See on makromolekulile lähim hüdratatsioonikeskkond.
Valgu molekuli iseloomustus
Valkude makromolekulid on hüdrofiilsed ained. Kuiv valk lahustatakse vees, paisub see alguses, seejärel täheldatakse järkjärgulist üleminekut lahusesse. Turse ajal tungivad veemolekulid valku, sidudes selle struktuuri polaarsete rühmadega. See vabastab polüpeptiidahela tiheda pakkimise. Paisunud valgu molekuli peetakse seljalahuseks. Järgneva veemolekulide absorptsiooniga täheldatakse valgu molekulide eraldumist kogumassist jatoimub ka lahustumisprotsess.
Kuid valgumolekuli paisumine ei põhjusta kõigil juhtudel lahustumist. Näiteks jääb kollageen pärast veemolekulide imendumist paistes.
Hüdraaditeooria
Selle teooria kohaselt kõrgmolekulaarsed ühendid mitte lihts alt ei adsorbeeru, vaid seovad elektrostaatiliselt veemolekule negatiivse laenguga aminohapete kõrvalradikaalide polaarsete fragmentidega, aga ka positiivset laengut kandvate aluseliste aminohapetega.
Osaliselt hüdreeritud vesi on seotud peptiidrühmadega, mis moodustavad veemolekulidega vesiniksidemeid.
Näiteks polüpeptiidid, millel on mittepolaarsed kõrvalrühmad, paisuvad. Peptiidrühmadega seondumisel lükkab see polüpeptiidahelaid lahku. Ahelatevaheliste sildade olemasolu ei lase valgumolekulidel täielikult laguneda, need lähevad lahuse kujule.
Makromolekulide struktuur hävib kuumutamisel, mille tulemuseks on polüpeptiidahelate katkemine ja vabanemine.
Želatiini omadused
Želatiini keemiline koostis on sarnane kollageeniga, moodustab veega viskoosse vedeliku. Želatiini iseloomulike omaduste hulgas on ka selle tarretumisvõime.
Seda tüüpi molekule kasutatakse hemostaatiliste ja plasmat asendavate ainetena. Želatiini võimet moodustada geele kasutatakse ravimitööstuses kapslite tootmisel.
Lahustuvuse funktsioonmakromolekulid
Seda tüüpi molekulide lahustuvus vees on erinev. Selle määrab aminohapete koostis. Polaarsete aminohapete olemasolul struktuuris suureneb vees lahustumisvõime oluliselt.
Samuti mõjutab seda omadust makromolekuli korralduse eripära. Globulaarsetel valkudel on suurem lahustuvus kui fibrillaarsetel makromolekulidel. Arvukate katsete käigus tehti kindlaks lahustumise sõltuvus kasutatud lahusti omadustest.
Iga valgusmolekuli esmane struktuur on erinev, mis annab valgule individuaalsed omadused. Ristsidemete olemasolu polüpeptiidahelate vahel vähendab lahustuvust.
Valgumolekulide esmane struktuur moodustub peptiid- (amiid)sidemete tõttu, selle hävitamisel toimub valkude denaturatsioon.
Väljasoolamine
Valgumolekulide lahustuvuse suurendamiseks kasutatakse neutraalsete soolade lahuseid. Näiteks võib sarnasel viisil teostada valkude selektiivset sadestamist, nende fraktsioneerimist. Saadud molekulide arv sõltub segu esialgsest koostisest.
Väljasoolamisel saadavate valkude eripäraks on bioloogiliste omaduste säilimine pärast soola täielikku eemaldamist.
Protsessi olemus seisneb hüdraatunud valgukesta soola eemaldamises anioonide ja katioonide abil, mis tagab makromolekuli stabiilsuse. Sulfaatide kasutamisel soolatakse välja maksimaalne arv valgumolekule. Seda meetodit kasutatakse valgu makromolekulide puhastamiseks ja eraldamiseks, kuna need on sisuliselterinevad laengu suuruse, hüdratatsioonikesta parameetrite poolest. Igal valgul on oma väljasoolamistsoon, see tähendab, et selleks peate valima teatud kontsentratsiooniga soola.
Aminohapped
Praegu on teada umbes kakssada aminohapet, mis on osa valgumolekulidest. Sõltuv alt struktuurist jagunevad need kahte rühma:
- proteinogeensed, mis on osa makromolekulidest;
- mitteproteinogeenne, ei osale aktiivselt valkude moodustamises.
Teadlastel on õnnestunud dešifreerida aminohapete järjestus paljudes loomset ja taimset päritolu valgumolekulides. Valgumolekulide koostises üsna sageli leiduvate aminohapete hulgas märgime seriini, glütsiini, leutsiini, alaniini. Igal looduslikul biopolümeeril on oma aminohappeline koostis. Näiteks protamiinid sisaldavad umbes 85 protsenti arginiini, kuid need ei sisalda happelisi tsüklilisi aminohappeid. Fibroiin on loodusliku siidi valgu molekul, mis sisaldab umbes poole glütsiinist. Kollageen sisaldab selliseid haruldasi aminohappeid nagu hüdroksüproliin, hüdroksülüsiin, mis puuduvad teistes valgu makromolekulides.
Aminohapete koostise määravad mitte ainult aminohapete omadused, vaid ka valgu makromolekulide funktsioonid ja otstarve. Nende järjestuse määrab geneetiline kood.
Biopolümeeride struktuurse korralduse tasemed
Seal on neli taset: esmane, sekundaarne, tertsiaarne ja ka kvaternaarne. Iga struktuuron iseloomulikud tunnused.
Valgumolekulide esmane struktuur on aminohappejääkide lineaarne polüpeptiidahel, mis on seotud peptiidsidemetega.
See struktuur on kõige stabiilsem, kuna see sisaldab kovalentseid peptiidsidemeid ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise molekuli aminorühma vahel.
Sekundaarne struktuur hõlmab polüpeptiidahela virnastamist vesiniksidemete abil spiraalses vormis.
Tertsiaarset tüüpi biopolümeer saadakse polüpeptiidi ruumilise pakkimise teel. Need jaotavad tertsiaarsete struktuuride spiraalsed ja kihilised volditud vormid.
Globulaarsed valgud on elliptilise kujuga, fibrillaarsed molekulid aga pikliku kujuga.
Kui makromolekul sisaldab ainult ühte polüpeptiidahelat, on valgul ainult tertsiaarne struktuur. Näiteks on see hapniku sidumiseks vajalik lihaskoe valk (müoglobiin). Mõned biopolümeerid on üles ehitatud mitmest polüpeptiidahelast, millest igaühel on tertsiaarne struktuur. Sel juhul on makromolekulil kvaternaarne struktuur, mis koosneb mitmest suureks struktuuriks ühendatud gloobulitest. Hemoglobiini võib pidada ainsaks kvaternaarseks valguks, mis sisaldab umbes 8 protsenti histidiini. Just tema on aktiivne intratsellulaarne puhver erütrotsüütides, mis võimaldab säilitada stabiilse vere pH väärtuse.
Nukleiinhapped
Need on makromolekulaarsed ühendid, mis moodustuvad fragmentidestnukleotiidid. RNA-d ja DNA-d leidub kõigis elusrakkudes, need täidavad päriliku teabe salvestamise, edastamise ja ka juurutamise funktsiooni. Nukleotiidid toimivad monomeeridena. Igaüks neist sisaldab lämmastikaluse jääki, süsivesikuid ja ka fosforhapet. Uuringud on näidanud, et erinevate elusorganismide DNA-s järgitakse komplementaarsuse (komplementaarsuse) põhimõtet. Nukleiinhapped lahustuvad vees, kuid ei lahustu orgaanilistes lahustites. Neid biopolümeere hävitab tõusev temperatuur ja ultraviolettkiirgus.
Järelduse asemel
Lisaks erinevatele valkudele ja nukleiinhapetele on süsivesikud makromolekulid. Polüsahhariidid sisaldavad sadu monomeere, millel on meeldiv magus maitse. Makromolekulide hierarhilise struktuuri näited hõlmavad tohutuid valkude ja nukleiinhapete molekule koos keeruliste subühikutega.
Näiteks globulaarse valgu molekuli ruumiline struktuur on aminohapete hierarhilise mitmetasandilise korralduse tagajärg. Üksikute tasandite vahel on tihe seos, kõrgema taseme elemendid on ühendatud madalamate kihtidega.
Kõik biopolümeerid täidavad olulist sarnast funktsiooni. Nad on elusrakkude ehitusmaterjal, vastutavad päriliku teabe säilitamise ja edastamise eest. Igat elusolendit iseloomustavad spetsiifilised valgud, mistõttu biokeemikute ees seisab raske ja vastutusrikas ülesanne, mille lahendamisel päästavad nad elusorganismid kindlast surmast.
