Valgud on keha elusrakkude üks olulisi orgaanilisi elemente. Nad täidavad paljusid funktsioone: toetavad, signaalivad, ensümaatilised, transpordi-, struktuursed, retseptorid jne. Valkude primaarsed, sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid on muutunud olulisteks evolutsioonilisteks kohandusteks. Millest need molekulid koosnevad? Miks on valkude õige konformatsioon keharakkudes nii oluline?
Valkude struktuurikomponendid
Iga polüpeptiidahela monomeerid on aminohapped (AA). Need madala molekulmassiga orgaanilised ühendid on looduses üsna levinud ja võivad eksisteerida iseseisvate molekulidena, mis täidavad oma funktsioone. Nende hulgas on ainete transport, ensüümide vastuvõtt, inhibeerimine või aktiveerimine.
Kokku on umbes 200 biogeenset aminohapet, kuid ainult 20 neist võivad olla valgu monomeerid. Need lahustuvad vees kergesti, neil on kristalne struktuur ja paljud maitsevad magus alt.
C kemikaalAA seisukoh alt on need molekulid, mis sisaldavad tingimata kahte funktsionaalset rühma: -COOH ja -NH2. Nende rühmade abil moodustavad aminohapped ahelaid, mis ühenduvad üksteisega peptiidsidemega.
Igal 20-st proteinogeensest aminohappest on oma radikaal, olenev alt sellest, mille keemilised omadused erinevad. Vastav alt selliste radikaalide koostisele liigitatakse kõik AA-d mitmesse rühma.
- Mittepolaarne: isoleutsiin, glütsiin, leutsiin, valiin, proliin, alaniin.
- Polaarne ja laenguta: treoniin, metioniin, tsüsteiin, seriin, glutamiin, asparagiin.
- Aromaatsed: türosiin, fenüülalaniin, trüptofaan.
- Polaarne ja negatiivselt laetud: glutamaat, aspartaat.
- Polaarne ja positiivselt laetud: arginiin, histidiin, lüsiin.
Valgu struktuuri mis tahes organiseerituse tase (primaarne, sekundaarne, tertsiaarne, kvaternaarne) põhineb AA-st koosneval polüpeptiidahelal. Ainus erinevus seisneb selles, kuidas see jada ruumis kokku volditakse ja milliste keemiliste sidemete abil see konformatsioon säilib.
Valkude esmastruktuur
Ribosoomidel – mittemembraansetel rakuorganellidel, mis osalevad polüpeptiidahela sünteesis, moodustuvad kõik valgud. Siin on aminohapped omavahel ühendatud tugeva peptiidsideme abil, moodustades esmase struktuuri. See primaarne valgu struktuur on aga kvaternaarsest väga erinev, mistõttu on vajalik molekuli edasine küpsemine.
Valgud naguelastiin, histoonid, glutatioon, juba nii lihtsa ehitusega, suudavad organismis oma ülesandeid täita. Enamiku valkude puhul on järgmiseks etapiks keerulisema sekundaarse konformatsiooni moodustamine.
Teisene valgu struktuur
Peptiidsidemete moodustumine on enamiku valkude küpsemise esimene samm. Et nad saaksid oma ülesandeid täita, peavad nende lokaalne konformatsioon läbima mõningaid muutusi. See saavutatakse vesiniksidemete abil – haprad, kuid samas arvukad ühendused aminohappemolekulide aluseliste ja happeliste tsentrite vahel.
Nii moodustub valgu sekundaarstruktuur, mis erineb kvaternaarist oma kokkupaneku lihtsuse ja lokaalse konformatsiooni poolest. Viimane tähendab, et kogu ahelat ei muudeta. Vesiniksidemed võivad moodustuda mitmes kohas, mis on üksteisest erineval kaugusel ning nende kuju sõltub ka aminohapete tüübist ja kokkupaneku meetodist.
Lüsosüüm ja pepsiin on sekundaarse struktuuriga valkude esindajad. Pepsiin osaleb seedimises ja lüsosüüm täidab kehas kaitsefunktsiooni, hävitades bakterite rakuseinad.
Sekundaarse struktuuri omadused
Peptiidahela kohalikud konformatsioonid võivad üksteisest erineda. Uuritud on juba mitukümmend ja kolm neist on kõige levinumad. Nende hulgas on alfaheeliks, beetakihid ja beetaverd.
Alfa spiraal –enamiku valkude sekundaarstruktuuri üks levinumaid konformatsioone. See on jäik varda raam, mille käik on 0,54 nm. Aminohapperadikaalid on suunatud väljapoole
Paremakäelised spiraalid on kõige levinumad ja mõnikord võib leida vasakukäelisi vasteid. Vormimisfunktsiooni täidavad vesiniksidemed, mis stabiliseerivad lokke. Alfaheeliksi moodustav ahel sisaldab väga vähe proliini ja polaarseid laetud aminohappeid.
- Beeta pööre eraldatakse eraldi konformatsiooniks, kuigi seda võib nimetada beetakihi osaks. Alumine rida on peptiidahela painutamine, mida toetavad vesiniksidemed. Tavaliselt koosneb painde koht ise 4-5 aminohappest, mille hulgas on proliini olemasolu kohustuslik. Sellel AK-l on ainuke jäik ja lühike skelett, mis võimaldab sellel isepööret teha.
- Beetakiht on aminohapete ahel, mis moodustab mitu paindet ja stabiliseerib neid vesiniksidemetega. See konformatsioon on väga sarnane akordioniks volditud paberilehega. Enamasti on sellise kujuga agressiivsed valgud, kuid on palju erandeid.
Erista paralleelset ja antiparalleelset beetakihti. Esimesel juhul langevad C- ja N-otsad käänetes ja keti otstes kokku, teisel juhul mitte.
Tertsiaarne struktuur
Edasine valgu pakendamine viib tertsiaarse struktuuri moodustumiseni. See konformatsioon stabiliseeritakse vesinik-, disulfiid-, hüdrofoobsete ja ioonsidemete abil. Nende suur arv võimaldab sekundaarstruktuuri keerata keerukamaks.vormida ja stabiliseerida.
Eraldage globulaarsed ja fibrillaarsed valgud. Kerakujuliste peptiidide molekul on sfääriline struktuur. Näited: albumiin, globuliin, histoonid tertsiaarses struktuuris.
Fibrillaarsed valgud moodustavad tugevaid ahelaid, mille pikkus ületab nende laiuse. Sellised valgud täidavad kõige sagedamini struktuurseid ja kujundavaid funktsioone. Näiteks fibroiin, keratiin, kollageen, elastiin.
Valkude struktuur molekuli kvaternaarstruktuuris
Kui mitu gloobulit ühinevad üheks kompleksiks, moodustub nn kvaternaarne struktuur. See konformatsioon ei ole tüüpiline kõikidele peptiididele ja see tekib siis, kui see on vajalik oluliste ja spetsiifiliste funktsioonide täitmiseks.
Iga kompleksvalgu gloobul on eraldi domeen või protomeer. Molekuli kvaternaarse struktuuriga valkude struktuuri nimetatakse kollektiivselt oligomeeriks.
Tavaliselt on sellisel valgul mitu stabiilset konformatsiooni, mis muudavad üksteist pidev alt, olenev alt välistegurite mõjust või siis, kui on vaja täita erinevaid funktsioone.
Oluliseks erinevuseks valgu tertsiaarse ja kvaternaarse struktuuri vahel on molekulidevahelised sidemed, mis vastutavad mitme gloobuli ühendamise eest. Kogu molekuli keskel on sageli metalliioon, mis mõjutab otseselt molekulidevaheliste sidemete teket.
Täiendavad valgustruktuurid
Alati ei piisa valgu funktsioonide täitmiseks aminohapete ahelast. ATEnamasti on selliste molekulidega seotud muud orgaanilise ja anorgaanilise iseloomuga ained. Kuna see omadus on iseloomulik suurele hulgale ensüümidele, jaguneb kompleksvalkude koostis tavaliselt kolmeks osaks:
- Apoensüüm on molekuli valguosa, mis on aminohappejärjestus.
- Koensüüm ei ole valk, vaid orgaaniline osa. See võib sisaldada erinevat tüüpi lipiide, süsivesikuid või isegi nukleiinhappeid. See hõlmab bioloogiliselt aktiivsete ühendite esindajaid, sealhulgas vitamiine.
- Kofaktor – anorgaaniline osa, mida esindavad enamikul juhtudel metalliioonid.
Valkude struktuur molekuli kvaternaarstruktuuris eeldab mitme erineva päritoluga molekuli osalemist, mistõttu on paljudel ensüümidel korraga kolm komponenti. Näiteks on fosfokinaas, ensüüm, mis tagab fosfaatrühma ülekande ATP molekulilt.
Kus moodustub valgumolekuli kvaternaarne struktuur?
Polüpeptiidahelat hakatakse sünteesima raku ribosoomidel, kuid valgu edasine küpsemine toimub teistes organellides. Äsja moodustunud molekul peab sisenema transpordisüsteemi, mis koosneb tuumamembraanist, ER-st, Golgi aparaadist ja lüsosoomidest.
Valgu ruumilise struktuuri komplikatsioon tekib endoplasmaatilises retikulumis, kus ei teki mitte ainult erinevat tüüpi sidemeid (vesinik-, disulfiid-, hüdrofoobsed, molekulidevahelised, ioonsed), vaid lisanduvad ka koensüüm ja kofaktor. See moodustab kvaternaarivalgu struktuur.
Kui molekul on täielikult tööks valmis, siseneb see kas raku tsütoplasmasse või Golgi aparaati. Viimasel juhul pakitakse need peptiidid lüsosoomidesse ja transporditakse raku teistesse osadesse.
Oligomeersete valkude näited
Kvaternaarne struktuur on valkude struktuur, mis on loodud aitama kaasa elusorganismi elutähtsate funktsioonide täitmisele. Orgaaniliste molekulide kompleksne konformatsioon võimaldab ennekõike mõjutada paljude ainevahetusprotsesside (ensüümide) tööd.
Bioloogiliselt olulised valgud on hemoglobiin, klorofüll ja hemotsüaniin. Nende molekulide aluseks on porfüriini tsükkel, mille keskel on metalliioon.
Hemoglobiin
Hemoglobiini valgu molekuli kvaternaarne struktuur koosneb 4 gloobulist, mis on omavahel ühendatud molekulidevaheliste sidemetega. Keskel on porfiin raudiooniga. Valk transporditakse erütrotsüütide tsütoplasmas, kus need moodustavad umbes 80% tsütoplasma kogumahust.
Molekuli aluseks on heem, mis on anorgaanilisema iseloomuga ja värvitud punaseks. See on ka hemoglobiini esmane lagunemissaadus maksas.
Me kõik teame, et hemoglobiin täidab olulist transpordifunktsiooni – hapniku ja süsinikdioksiidi ülekandmist kogu inimkehas. Valgumolekuli kompleksne konformatsioon moodustab spetsiaalsed aktiivsed keskused, mis on võimelised siduma vastavaid gaase hemoglobiiniga.
Valk-gaasikompleksi moodustumisel tekivad niinimetatud oksühemoglobiin ja karbohemoglobiin. Siiski on veel üksmitmesuguseid selliseid kooslusi, mis on üsna stabiilne: karboksühemoglobiin. See on valgu ja süsinikmonooksiidi kompleks, mille stabiilsus seletab liigse mürgisusega lämbumishoogusid.
Klorofüll
Veel üks kvaternaarse struktuuriga valkude esindaja, mille domeenisidemeid toetab juba magneesiumiioon. Kogu molekuli põhifunktsioon on osalemine taimede fotosünteesi protsessides.
Klorofülle on erinevat tüüpi, mis erinevad üksteisest porfüriinitsükli radikaalide poolest. Kõik need sordid on tähistatud eraldi ladina tähestiku tähega. Näiteks maismaataimi iseloomustab klorofüll a või klorofüll b, samas kui vetikad sisaldavad ka muud tüüpi seda valku.
Hemotsüaniin
See molekul on hemoglobiini analoog paljudel madalamatel loomadel (lülijalgsed, molluskid jne). Peamine erinevus kvaternaarse molekulaarstruktuuriga valgu struktuuris on rauaiooni asemel tsingiooni olemasolu. Hemotsüaniinil on sinakas värv.
Mõnikord mõtlevad inimesed, mis juhtuks, kui asendaksime inimese hemoglobiini hemotsüaniiniga. Sel juhul on häiritud tavapärane ainete ja eelkõige aminohapete sisaldus veres. Hemotsüaniin on ka ebastabiilne süsinikdioksiidiga kompleksi moodustamiseks, nii et "sinisel verel" on kalduvus moodustada verehüübe.
