Üks elu määratlusi on järgmine: "Elu on valgukehade eksisteerimise viis." Meie planeedil sisaldavad eranditult kõik organismid selliseid orgaanilisi aineid nagu valgud. Selles artiklis kirjeldatakse lihtsaid ja keerulisi valke, tehakse kindlaks erinevused molekulaarstruktuuris ja käsitletakse ka nende funktsioone rakus.
Mis on valgud
Biokeemia seisukoh alt on tegemist kõrgmolekulaarsete orgaaniliste polümeeridega, mille monomeerideks on 20 erinevat aminohapet. Need on omavahel ühendatud kovalentsete keemiliste sidemetega, mida muidu nimetatakse peptiidsidemeteks. Kuna valgu monomeerid on amfoteersed ühendid, sisaldavad nad nii aminorühma kui ka karboksüülrühma. Nende vahel tekib CO-NH keemiline side.
Kui polüpeptiid koosneb aminohappejääkidest, moodustab see lihtsa valgu. Polümeerimolekulid, mis sisaldavad lisaks metalliioone, vitamiine, nukleotiide, süsivesikuid, on kompleksvalgud. Järgmisena meiearvestage polüpeptiidide ruumilise struktuuriga.
Valgumolekulide organiseerituse tasemed
Neid on neljas erinevas konfiguratsioonis. Esimene struktuur on lineaarne, see on kõige lihtsam ja polüpeptiidahela kujuga, selle spiraliseerimisel moodustuvad täiendavad vesiniksidemed. Nad stabiliseerivad spiraali, mida nimetatakse sekundaarstruktuuriks. Organisatsiooni kolmandal tasemel on lihtsad ja keerulised valgud, enamik taime- ja loomarakke. Viimane konfiguratsioon, kvaternaarne, tuleneb mitme natiivse struktuuriga molekuli koostoimest, mida ühendavad koensüümid, see on keerukate valkude struktuur, mis täidavad kehas erinevaid funktsioone.
Lihtvalkude mitmekesisus
Seda polüpeptiidide rühma ei ole palju. Nende molekulid koosnevad ainult aminohappejääkidest. Valkude hulka kuuluvad näiteks histoonid ja globuliinid. Esimesed on esitatud tuuma struktuuris ja on ühendatud DNA molekulidega. Teist rühma - globuliine - peetakse vereplasma põhikomponentideks. Valk, nagu gammaglobuliin, täidab immuunkaitse funktsioone ja on antikeha. Need ühendid võivad moodustada komplekse, mis sisaldavad kompleksseid süsivesikuid ja valke. Fibrillaarsed lihtsad valgud, nagu kollageen ja elastiin, on osa sidekoest, kõhrest, kõõlustest ja nahast. Nende põhifunktsioonid on ehitus ja tugi.
Valgu tubuliin on osa mikrotuubulitest, mis on selliste ainuraksete organismide nagu ripsloomad, euglena, parasiitlipikud. Sama valku leidub ka mitmerakulistes organismides (sperma viburid, munarakud, peensoole ripsepiteel).
Albumiini valk täidab säilitamisfunktsiooni (näiteks munavalge). Teraviljataimede - rukki, riisi, nisu - seemnete endospermis kogunevad valgu molekulid. Neid nimetatakse rakulisteks inklusioonideks. Neid aineid kasutab seemneidud oma arengu alguses. Lisaks on nisuterade kõrge valgusisaldus väga oluline jahu kvaliteedi näitaja. Gluteenirikkast jahust küpsetatud leib on kõrge maitsega ja tervislikum. Gluteeni sisaldavad nn kõva nisu sordid. Süvamere kalade vereplasmas on valke, mis ei lase neil külma kätte surra. Neil on külmumisvastased omadused, mis takistavad keha surma madalal veetemperatuuril. Teisest küljest sisaldab geotermilistes allikates elavate termofiilsete bakterite rakusein valke, mis suudavad säilitada oma loomuliku konfiguratsiooni (tertsiaar- või kvaternaarne struktuur) ega denatureruda temperatuurivahemikus +50 kuni + 90 °С.
Proteidid
Need on keerulised valgud, mida iseloomustab nende erinevate funktsioonide tõttu suur mitmekesisus. Nagu varem märgitud, sisaldab see polüpeptiidide rühm lisaks valguosale ka proteesirühma. Erinevate tegurite, nagu kõrge temperatuur, raskmetallide soolad, kontsentreeritud leelised ja happed, mõjul võivad kompleksvalgud muuta oma koostist.ruumiline vorm, seda lihtsustades. Seda nähtust nimetatakse denaturatsiooniks. Keeruliste valkude struktuur katkeb, vesiniksidemed katkevad ning molekulid kaotavad oma omadused ja funktsioonid. Reeglina on denaturatsioon pöördumatu. Kuid mõnede polüpeptiidide puhul, mis täidavad katalüütilisi, motoorseid ja signaalifunktsioone, on võimalik renatureerimine – valgu loomuliku struktuuri taastamine.
Kui destabiliseeriva faktori toime kestab pikka aega, hävib valgumolekul täielikult. See viib primaarstruktuuri peptiidsidemete lõhustumiseni. Valku ja selle funktsioone pole enam võimalik taastada. Seda nähtust nimetatakse hävitamiseks. Näiteks kanamunade keetmine: vedel valk – albumiin, mis on tertsiaarses struktuuris, hävib täielikult.
Valkude biosüntees
Tuletame veel kord meelde, et elusorganismide polüpeptiidide koostis sisaldab 20 aminohapet, mille hulgas on ka asendamatuid. Need on lüsiin, metioniin, fenüülalaniin jne. Nad sisenevad vereringesse peensoolest pärast selles olevate valguproduktide lagunemist. Mitteasendamatute aminohapete (alaniin, proliin, seriin) sünteesimiseks kasutavad seened ja loomad lämmastikku sisaldavaid ühendeid. Taimed, olles autotroofid, moodustavad iseseisv alt kõik vajalikud liitmonomeerid, mis esindavad kompleksvalke. Selleks kasutavad nad oma assimilatsioonireaktsioonides nitraate, ammoniaaki või vaba lämmastikku. Mikroorganismides varustavad mõned liigid end täieliku aminohapete komplektiga, samas kui teistes sünteesitakse ainult mõningaid monomeere. Etapidvalkude biosüntees toimub kõigi elusorganismide rakkudes. Transkriptsioon toimub raku tuumas ja translatsioon raku tsütoplasmas.
Esimene etapp – mRNA prekursori süntees toimub ensüümi RNA polümeraasi osalusel. See lõhub DNA ahelate vahelisi vesiniksidemeid ja ühele neist paneb komplementaarsuse põhimõtte kohaselt kokku pre-mRNA molekuli. See läbib viilutamist, see tähendab, et see küpseb ja väljub seejärel tuumast tsütoplasmasse, moodustades maatriksi ribonukleiinhappe.
Teise etapi elluviimiseks on vajalikud spetsiaalsed organellid - ribosoomid, samuti informatsiooniliste ja transportivate ribonukleiinhapete molekulid. Teine oluline tingimus on ATP molekulide olemasolu, kuna plastilised vahetusreaktsioonid, mis hõlmavad valkude biosünteesi, toimuvad energia neeldumisel.
Ensüümid, nende struktuur ja funktsioonid
See on suur rühm valke (umbes 2000), mis toimivad ainetena, mis mõjutavad rakkudes toimuvate biokeemiliste reaktsioonide kiirust. Need võivad olla lihtsad (trepsiin, pepsiin) või keerulised. Komplekssed valgud koosnevad koensüümist ja apoensüümist. Valgu enda spetsiifilisus ühendite suhtes, millele see toimib, määrab koensüümi ja valkude aktiivsust täheldatakse ainult siis, kui valgukomponent on seotud apoensüümiga. Ensüümi katalüütiline aktiivsus ei sõltu kogu molekulist, vaid ainult aktiivsest saidist. Selle struktuur vastab põhimõtteliselt katalüüsitava aine keemilisele struktuurile"klahvilukk", seega on ensüümide toime rangelt spetsiifiline. Komplekssete valkude funktsioonid on nii metaboolsetes protsessides osalemine kui ka nende kasutamine aktseptoritena.
Keeruliste valkude klassid
Need töötasid välja biokeemikud kolme kriteeriumi alusel: füüsikalised ja keemilised omadused, funktsionaalsed omadused ja valkude spetsiifilised struktuursed omadused. Esimesse rühma kuuluvad polüpeptiidid, mis erinevad elektrokeemiliste omaduste poolest. Need jagunevad aluseliseks, neutraalseks ja happeliseks. Vee suhtes võivad valgud olla hüdrofiilsed, amfifiilsed ja hüdrofoobsed. Teise rühma kuuluvad ensüümid, mida me varem käsitlesime. Kolmandasse rühma kuuluvad polüpeptiidid, mis erinevad proteesrühmade keemilise koostise poolest (need on kromoproteiinid, nukleoproteiinid, metalloproteiinid).
Vaatleme kompleksvalkude omadusi üksikasjalikum alt. Näiteks happeline valk, mis on osa ribosoomidest, sisaldab 120 aminohapet ja on universaalne. Seda leidub nii prokarüootsete kui ka eukarüootsete rakkude valke sünteesivates organellides. Teine selle rühma esindaja, valk S-100, koosneb kahest k altsiumiooniga ühendatud ahelast. See on osa neuronitest ja neurogliiast - närvisüsteemi tugikoest. Kõigi happeliste valkude ühine omadus on kahealuseliste karboksüülhapete: glutamiin- ja asparagiinhapete kõrge sisaldus. Leeliseliste valkude hulka kuuluvad histoonid – valgud, mis on osa DNA ja RNA nukleiinhapetest. Nende keemilise koostise tunnuseks on suur kogus lüsiini ja arginiini. Histoonid koos tuuma kromatiiniga moodustavad kromosoome – raku pärilikkuse tähtsamaid struktuure. Need valgud osalevad transkriptsiooni ja translatsiooni protsessides. Amfifiilsed valgud esinevad laialdaselt rakumembraanides, moodustades lipoproteiini kaksikkihi. Seega, olles uurinud ülalnimetatud kompleksvalkude rühmi, olime veendunud, et nende füüsikalis-keemilised omadused on määratud valgukomponendi ja proteesrühmade struktuuriga.
Mõned keerulised rakumembraani valgud on võimelised ära tundma erinevaid keemilisi ühendeid, näiteks antigeene, ja reageerima neile. See on valkude signaalimisfunktsioon, see on väga oluline väliskeskkonnast tulevate ainete selektiivse imendumise protsesside jaoks ja selle kaitsmiseks.
Glükoproteiinid ja proteoglükaanid
Need on keerulised valgud, mis erinevad üksteisest proteesirühmade biokeemilise koostise poolest. Kui keemilised sidemed valgukomponendi ja süsivesikute osa vahel on kovalentsed-glükosiidsed, nimetatakse selliseid aineid glükoproteiinideks. Nende apoensüümi esindavad mono- ja oligosahhariidide molekulid, selliste valkude näideteks on protrombiin, fibrinogeen (vere hüübimisega seotud valgud). Glükoproteiinideks on ka kortiko- ja gonadotroopsed hormoonid, interferoonid, membraaniensüümid. Proteoglükaani molekulides on valgu osa vaid 5%, ülejäänu langeb proteesrühmale (heteropolüsahhariid). Mõlemad osad on ühendatud OH-treoniini ja arginiini rühma ning NH2-glutamiini ja lüsiini rühmade glükosiidsidemega. Proteoglükaani molekulid mängivad väga olulist rolli raku vee-soola ainevahetuses. allpoolesitab meie uuritud kompleksvalkude tabeli.
| Glükoproteiinid | Proteoglükaanid |
| Proteesirühmade struktuurikomponendid | |
| 1. Monosahhariidid (glükoos, galaktoos, mannoos) | 1. Hüaluroonhape |
| 2. Oligosahhariidid (m altoos, laktoos, sahharoos) | 2. Kondroitiinhape. |
| 3. Monosahhariidide atsetüülitud aminoderivaadid | 3. Hepariin |
| 4. Deoksüsahhariidid | |
| 5. Neuraam- ja siaalhapped | |
Metalloproteiinid
Need ained sisaldavad oma molekulides ühe või mitme metalli ioone. Mõelge ül altoodud rühma kuuluvate komplekssete valkude näidetele. Need on peamiselt ensüümid, nagu tsütokroomoksüdaas. See asub mitokondrite kristallidel ja aktiveerib ATP sünteesi. Ferriin ja transferriin on rauaioone sisaldavad valgud. Esimene ladestab need rakkudesse ja teine on transportvalk veres. Teine metalloproteiin on alfa-amelaas, see sisaldab k altsiumioone, on osa süljest ja pankrease mahlast, osaledes tärklise lagundamisel. Hemoglobiin on nii metalloproteiin kui ka kromoproteiin. See täidab hapnikku kandva transpordivalgu funktsioone. Selle tulemusena moodustub ühend oksühemoglobiin. Vingugaasi, mida muidu nimetatakse süsinikmonooksiidiks, sissehingamisel moodustavad selle molekulid erütrotsüütide hemoglobiiniga väga stabiilse ühendi. See levib kiiresti läbi elundite ja kudede, põhjustades mürgistust.rakud. Selle tulemusena tekib süsinikmonooksiidi pikaajalisel sissehingamisel surm lämbumise tõttu. Hemoglobiin kannab osaliselt üle ka katabolismi protsessides tekkinud süsihappegaasi. Verevooluga satub süsinikdioksiid kopsudesse ja neerudesse ning neist väliskeskkonda. Mõnedel koorikloomadel ja molluskitel on hapnikku kandvaks valguks hemotsüaniin. Raua asemel sisaldab see vaseioone, seega pole loomade veri punane, vaid sinine.
Klorofülli funktsioonid
Nagu varem mainisime, võivad kompleksvalgud moodustada komplekse pigmentidega – värviliste orgaaniliste ainetega. Nende värvus sõltub kromovormirühmadest, mis neelavad valikuliselt teatud päikesevalguse spektreid. Taimerakkudes on rohelised plastiidid – pigmendi klorofülli sisaldavad kloroplastid. See koosneb magneesiumiaatomitest ja mitmehüdroksüülsest alkoholifütoolist. Need on seotud valgu molekulidega ja kloroplastid ise sisaldavad tülakoide (plaate) või hunnikutes ühendatud membraane - grana. Need sisaldavad fotosünteetilisi pigmente – klorofülle – ja täiendavaid karotenoide. Siin on kõik fotosünteesireaktsioonides kasutatavad ensüümid. Seega täidavad kromoproteiinid, mille hulka kuulub ka klorofüll, ainevahetuses, nimelt assimilatsiooni- ja dissimilatsioonireaktsioonides, kõige olulisemaid funktsioone.
Viirusvalgud
Neid hoiavad Vira valdkonda kuuluvate mitterakuliste eluvormide esindajad. Viirustel ei ole oma valke sünteesivat aparaati. Nukleiinhapped, DNA või RNA, võivad põhjustada sünteesiviirusega nakatunud raku enda osakesed. Lihtsad viirused koosnevad ainult valgusmolekulidest, mis on kompaktselt kokku pandud spiraalseteks või mitmetahulisteks struktuurideks, näiteks tubaka mosaiikviirus. Komplekssetel viirustel on täiendav membraan, mis moodustab osa peremeesraku plasmamembraanist. See võib sisaldada glükoproteiine (B-hepatiidi viirus, rõugeviirus). Glükoproteiinide põhiülesanne on peremeesraku membraani spetsiifiliste retseptorite äratundmine. Täiendavad viiruseümbrised hõlmavad ka ensüümvalke, mis tagavad DNA replikatsiooni või RNA transkriptsiooni. Eelneva põhjal võib teha järgmise järelduse: viiruseosakeste ümbrisvalkudel on spetsiifiline struktuur, mis sõltub peremeesraku membraanivalkudest.
Selles artiklis oleme iseloomustanud keerulisi valke, uurinud nende struktuuri ja funktsioone erinevate elusorganismide rakkudes.
