Sõnal "ensüüm" on ladina juured. Tõlkes tähendab see "juuretist". Inglise keeles kasutatakse mõistet "ensüüm", mis on tuletatud kreekakeelsest terminist, mis tähendab sama asja. Ensüümid on spetsiaalsed valgud. Need moodustuvad rakkudes ja neil on võime kiirendada biokeemiliste protsesside kulgu. Teisisõnu toimivad nad bioloogiliste katalüsaatoritena. Mõelgem edasi, mis moodustab ensüümide toime spetsiifilisuse. Artiklis kirjeldatakse ka spetsiifilisuse tüüpe.
Üldomadused
Mõnede ensüümide katalüütilise aktiivsuse avaldumine on tingitud mitmete mittevalguühendite olemasolust. Neid nimetatakse kofaktoriteks. Need jagunevad 2 rühma: metalliioonid ja mitmed anorgaanilised ained, samuti koensüümid (orgaanilised ühendid).
Tegevusmehhanism
Ensüümid kuuluvad oma keemilise olemuse järgi valkude rühma. Erinev alt viimasest sisaldavad vaadeldavad elemendid aga aktiivset saiti. See on ainulaadne aminohappejääkide funktsionaalrühmade kompleks. Need on ensüümi tertsiaarse või kvaternaarse struktuuri tõttu rangelt ruumis orienteeritud. Aktiivnekeskus on isoleeritud katalüütilised ja substraadi saidid. Viimane määrabki ensüümide spetsiifilisuse. Substraat on aine, millel valk toimib. Varem usuti, et nende suhtlus toimub põhimõttel "lossi võti". Teisisõnu peab aktiivne koht selgelt vastama substraadile. Praegu valitseb teistsugune hüpotees. Arvatakse, et esialgu täpset vastavust pole, kuid see ilmneb ainete koosmõju käigus. Teine – katalüütiline – koht mõjutab tegevuse spetsiifilisust. Teisisõnu määrab see kiirendatud reaktsiooni olemuse.
Ehitis
Kõik ensüümid jagunevad ühe- ja kahekomponendilisteks. Esimeste struktuur sarnaneb lihtsate valkude struktuuriga. Need sisaldavad ainult aminohappeid. Teine rühm - valgud - sisaldab valgulisi ja mittevalgulisi osi. Viimane on koensüüm, esimene on apoensüüm. Viimane määrab ensüümi substraadi spetsiifilisuse. See tähendab, et see täidab aktiivses keskuses substraadi saidi funktsiooni. Vastav alt sellele toimib koensüüm katalüütilise piirkonnana. See on seotud tegevuse spetsiifilisusega. Vitamiinid, metallid ja muud madala molekulmassiga ühendid võivad toimida koensüümidena.
Katalüüs
Iga keemilise reaktsiooni toimumine on seotud interakteeruvate ainete molekulide kokkupõrkega. Nende liikumise süsteemis määrab potentsiaalse vaba energia olemasolu. Keemilise reaktsiooni jaoks on vajalik, et molekulid võtaksid üleminekutingimus. Teisisõnu, neil peab olema piisav alt jõudu energiabarjääri läbimiseks. See tähistab minimaalset energiahulka, et muuta kõik molekulid reaktiivseks. Kõik katalüsaatorid, sealhulgas ensüümid, on võimelised energiabarjääri langetama. See aitab kaasa reaktsiooni kiirenemisele.
Mis on ensüümide spetsiifilisus?
See võime väljendub ainult teatud reaktsiooni kiirenduses. Ensüümid võivad toimida samal substraadil. Kuid igaüks neist kiirendab ainult konkreetset reaktsiooni. Ensüümi reaktiivset spetsiifilisust saab jälgida püruvaatdehüdrogenaasi kompleksi näitel. See sisaldab valke, mis mõjutavad PVK-d. Peamised neist on: püruvaadi dehüdrogenaas, püruvaadi dekarboksülaas, atsetüültransferaas. Reaktsiooni ennast nimetatakse PVC oksüdatiivseks dekarboksüülimiseks. Selle toode on aktiivne äädikhape.
Klassifikatsioon
Ensüümide spetsiifilisust on järgmist tüüpi:
- Stereokeemia. Seda väljendatakse aine võimes mõjutada üht võimalikku substraadi stereoisomeeri. Näiteks fumaraadi hüdrotaas on võimeline toimima fumaraadile. Kuid see ei mõjuta cis-isomeeri – maleiinhapet.
- Absoluutne. Seda tüüpi ensüümide spetsiifilisus väljendub aine võimes mõjutada ainult konkreetset substraati. Näiteks sahharaas reageerib ainult sahharoosiga, arginaas arginiiniga ja nii edasi.
- Sugulane. Ensüümide spetsiifilisus sellesJuhtum väljendub aine võimes mõjutada substraatide rühma, millel on sama tüüpi side. Näiteks alfa-amülaas reageerib glükogeeni ja tärklisega. Neil on glükosiidset tüüpi side. Trüpsiin, pepsiin, kümotrüpsiin mõjutavad paljusid peptiidirühma valke.
Temperatuur
Ensüümid on teatud tingimustel spetsiifilised. Enamiku neist peetakse optimaalseks temperatuuriks + 35 … + 45 kraadi. Kui aine asetatakse madalamate normidega tingimustesse, väheneb selle aktiivsus. Seda seisundit nimetatakse pöörduvaks inaktiveerimiseks. Kui temperatuur tõuseb, taastuvad tema võimed. Tasub öelda, et kui asetada tingimustesse, kus t on näidatud väärtustest kõrgem, toimub ka inaktiveerimine. Kuid sel juhul on see pöördumatu, kuna seda ei taastata, kui temperatuur langeb. See on tingitud molekuli denatureerumisest.
PH mõju
Molekuli laeng sõltub happesusest. Sellest lähtuv alt mõjutab pH aktiivse saidi aktiivsust ja ensüümi spetsiifilisust. Iga aine optimaalne happesuse indeks on erinev. Enamasti on see aga 4-7. Näiteks sülje alfa-amülaasi puhul on optimaalne happesus 6,8. Vahepeal on mitmeid erandeid. Näiteks pepsiini optimaalne happesus on 1,5-2,0, kümotrüpsiini ja trüpsiini happesus on 8-9.
Keskendumine
Mida rohkem ensüümi esineb, seda kiirem on reaktsioonikiirus. Sarnasedjärelduse võib teha ka substraadi kontsentratsiooni kohta. Sihtmärgi küllastussisaldus määratakse aga teoreetiliselt iga aine puhul. Sellega hõivavad kõik aktiivsed keskused saadaoleva substraadiga. Sel juhul on ensüümi spetsiifilisus maksimaalne, olenemata sihtmärkide hilisemast lisamisest.
Reguleerivad ained
Neid võib jagada inhibiitoriteks ja aktivaatoriteks. Mõlemad kategooriad jagunevad mittespetsiifilisteks ja spetsiifilisteks. Viimaste tüüpi aktivaatorite hulka kuuluvad sapisoolad (kõhunäärme lipaasi jaoks), kloriidioonid (alfa-amülaasi jaoks), vesinikkloriidhape (pepsiini jaoks). Mittespetsiifilised aktivaatorid on magneesiumioonid, mis mõjutavad kinaase ja fosfataase, ning spetsiifilised inhibiitorid on proensüümide terminaalsed peptiidid. Viimased on ainete mitteaktiivsed vormid. Need aktiveeritakse terminaalsete peptiidide lõhustamisel. Nende spetsiifilised tüübid vastavad igale üksikule proensüümile. Näiteks mitteaktiivses vormis toodetakse trüpsiini trüpsinogeeni kujul. Selle aktiivne keskus on suletud terminaalse heksapeptiidiga, mis on spetsiifiline inhibiitor. Aktiveerimise käigus jagatakse see ära. Selle tulemusena avaneb trüpsiini aktiivne koht. Mittespetsiifilised inhibiitorid on raskmetallide soolad. Näiteks vasksulfaat. Nad kutsuvad esile ühendite denaturatsiooni.
Inhibeerimine
See võib olla konkurentsivõimeline. See nähtus väljendub struktuurse sarnasuse ilmnemises inhibiitori ja substraadi vahel. Nemad onastuda võitlusse suhtlemise eest aktiivse keskusega. Kui inhibiitori sisaldus on suurem kui substraadi oma, moodustub kompleksne ensüümi inhibiitor. Sihtaine lisamisel suhe muutub. Selle tulemusena surutakse inhibiitor välja. Näiteks toimib suktsinaat suktsinaatdehüdrogenaasi substraadina. Inhibiitorid on oksaloatsetaat või malonaat. Konkureerivaid mõjusid peetakse reaktsiooniproduktideks. Sageli on need sarnased substraatidega. Näiteks glükoos-6-fosfaadi puhul on toode glükoos. Substraadiks on glükoos-6 fosfaat. Mittekonkureeriv inhibeerimine ei tähenda ainete struktuurilist sarnasust. Nii inhibiitor kui ka substraat võivad ensüümiga samaaegselt seonduda. Sel juhul moodustub uus ühend. See on kompleksi-ensüümi-substraadi-inhibiitor. Interaktsiooni ajal on aktiivne keskus blokeeritud. See on tingitud inhibiitori seondumisest AC katalüütilise saidiga. Näiteks on tsütokroomoksüdaas. Selle ensüümi jaoks toimib hapnik substraadina. Vesiniktsüaniidhappe soolad on tsütokroomoksüdaasi inhibiitorid.
Allosteeriline määrus
Mõnel juhul on lisaks aktiivsele keskusele, mis määrab ensüümi spetsiifilisuse, veel üks seos. See on allosteeriline komponent. Kui sellega seondub samanimeline aktivaator, suureneb ensüümi efektiivsus. Kui inhibiitor reageerib allosteerilise tsentriga, siis aine aktiivsus väheneb vastav alt. Näiteks adenülaattsüklaas jaguanülaattsüklaas on allosteerilist tüüpi regulatsiooniga ensüümid.
