Valk: struktuur ja funktsioonid. Valgu omadused

2024 Autor: Angel Austin | [email protected]. Viimati modifitseeritud: 2023-12-17 05:24

Nagu teate, on valgud meie planeedi elu tekke aluseks. Oparin-Haldane'i teooria kohaselt sai just peptiidimolekulidest koosnev koacervaadi tilk elusolendite sünni aluseks. See on väljaspool kahtlust, sest mis tahes biomassi esindaja sisemise koostise analüüs näitab, et neid aineid leidub kõiges: taimedes, loomades, mikroorganismides, seentes, viirustes. Pealegi on nad oma olemuselt väga mitmekesised ja makromolekulaarsed.

Neil struktuuridel on neli nime, need kõik on sünonüümid:

• valgud;
• valgud;
• polüpeptiidid;
• peptiidid.

Valgu molekulid

Nende arv on tõesti arvutamatu. Lisaks saab kõik valgumolekulid jagada kahte suurde rühma:

• lihtne – koosneb ainult peptiidsidemetega ühendatud aminohappejärjestustest;
• kompleks – valgu struktuuri ja struktuuri iseloomustavad täiendavad protolüütilised (proteetilised) rühmad, mida nimetatakse ka kofaktoriteks.

Samal ajal on keerukatel molekulidel ka oma klassifikatsioon.

Keeruliste peptiidide gradatsioon

1. Glükoproteiinid on valkude ja süsivesikute tihed alt seotud ühendid. molekuli struktuurimukopolüsahhariidide proteesrühmad on omavahel põimunud.
2. Lipoproteiinid on valgu ja lipiidide kompleksühend.
3. Metalloproteiinid – metalliioonid (raud, mangaan, vask ja teised) toimivad proteesrühmana.
4. Nukleoproteiinid – valgu ja nukleiinhapete (DNA, RNA) seos.
5. Fosfoproteiinid – valgu ja ortofosforhappejäägi konformatsioon.
6. Kromoproteiinid – väga sarnased metalloproteiinidega, kuid proteesirühma kuuluv element on terve värviline kompleks (punane – hemoglobiin, roheline – klorofüll ja nii edasi).

Igal vaadeldaval rühmal on erinev valkude struktuur ja omadused. Funktsioonid, mida nad täidavad, sõltuvad ka molekuli tüübist.

Valkude keemiline struktuur

Sellest vaatenurgast on valgud pikk ja massiivne aminohappejääkide ahel, mis on omavahel ühendatud spetsiifiliste sidemetega, mida nimetatakse peptiidsidemeteks. Hapete külgstruktuuridest lahkuvad oksad - radikaalid. Selle molekuli struktuuri avastas E. Fischer 21. sajandi alguses.

Hiljem hakati valke, valkude struktuuri ja funktsioone lähem alt uurima. Sai selgeks, et peptiidi struktuuri moodustavad vaid 20 aminohapet, kuid neid saab kombineerida mitmel viisil. Sellest ka polüpeptiidide struktuuride mitmekesisus. Lisaks on valgud elu- ja funktsioonide täitmisel võimelised läbima mitmeid keemilisi muutusi. Selle tulemusena muudavad nad struktuuri ja täiesti uutühenduse tüüp.

Peptiidsideme lõhkumiseks ehk valgu, ahelate struktuuri lõhkumiseks tuleb valida väga karmid tingimused (kõrgete temperatuuride, hapete või leeliste, katalüsaatori toime). See on tingitud kovalentsete sidemete suurest tugevusest molekulis, nimelt peptiidrühmas.

Valgu struktuuri tuvastamiseks laboris kasutatakse biureedi reaktsiooni – polüpeptiidi kokkupuudet värskelt sadestunud vask(II)hüdroksiidiga. Peptiidrühma ja vase iooni kompleks annab ered alt lilla värvuse.

On neli peamist struktuurilist organisatsiooni, millest igaühel on oma valkude struktuursed omadused.

Organisatsiooni tasemed: esmane struktuur

Nagu eespool mainitud, on peptiid aminohappejääkide järjestus koos või ilma inklusioonide, koensüümideta. Nii et esmane nimi on selline molekuli struktuur, mis on loomulik, loomulik, on tõeliselt peptiidsidemetega ühendatud aminohapped ja ei midagi enamat. See tähendab, et lineaarse struktuuriga polüpeptiid. Samas on sellise plaani valkude struktuursed iseärasused see, et selline hapete kombinatsioon on valgumolekuli funktsioonide täitmisel määrav. Nende tunnuste olemasolu tõttu on võimalik mitte ainult peptiidi tuvastada, vaid ka ennustada täiesti uue, veel avastamata omadusi ja rolli. Loodusliku primaarstruktuuriga peptiidid on näiteks insuliin, pepsiin, kümotrüpsiin ja teised.

Teisene kehaehitus

Selle kategooria valkude struktuur ja omadused on mõnevõrra muutumas. Selline struktuur võib tekkida algselt loodusest või siis, kui see puutub kokku primaarse kõva hüdrolüüsi, temperatuuri või muude tingimustega.

Sellel konformatsioonil on kolm varianti:

1. Sujuvad, tavalised stereoregulaarsed mähised, mis on ehitatud aminohappejääkidest, mis keerduvad ümber ühenduse peatelje. Neid hoiavad koos ainult vesiniksidemed, mis tekivad ühe peptiidrühma hapniku ja teise peptiidrühma vesiniku vahel. Veelgi enam, struktuuri peetakse õigeks, kuna pöördeid korratakse ühtlaselt iga 4 lüli järel. Selline struktuur võib olla kas vasaku- või paremakäeline. Kuid enamikus tuntud valkudes domineerib paremale pöörav isomeer. Selliseid konformatsioone nimetatakse alfastruktuurideks.
2. Järgmist tüüpi valkude koostis ja struktuur erineb eelmisest selle poolest, et vesiniksidemed ei moodustu mitte molekuli ühel küljel kõrvuti seisvate jääkide vahel, vaid oluliselt kaugemal asuvate jääkide vahel ja piisaval kohal. suur vahemaa. Sel põhjusel on kogu struktuur mitme lainelise serpentiinse polüpeptiidahela kujul. Valgul peab olema üks omadus. Aminohapete struktuur okstel peaks olema võimalikult lühike, nagu näiteks glütsiin või alaniin. Seda tüüpi sekundaarset konformatsiooni nimetatakse beetalehtedeks, kuna need suudavad kokku kleepuda, moodustades ühise struktuuri.
3. Bioloogia viitab kolmandat tüüpi valgu struktuurile kuikomplekssed, hajutatud, korrastamata killud, millel puudub stereoregulaarsus ja mis on võimelised välistingimuste mõjul struktuuri muutma.

Looduslikult esinevate valkude näiteid pole tuvastatud.

Kolmatasandi haridus

See on üsna keeruline konformatsioon, mida nimetatakse "globuliks". Mis on selline valk? Selle struktuur põhineb sekundaarstruktuuril, kuid lisanduvad uut tüüpi interaktsioonid rühmituste aatomite vahel ja kogu molekul näib volditavat, keskendudes seega asjaolule, et hüdrofiilsed rühmad on suunatud gloobuli sisse ja hüdrofoobsed rühmad. on suunatud väljapoole.

See selgitab valgumolekuli laengut kolloidsetes veelahustes. Mis tüüpi interaktsioone on olemas?

1. Vesiniksidemed – jäävad muutumatuks samade osade vahel, mis sekundaarstruktuuris.
2. Hüdrofoobsed (hüdrofiilsed) interaktsioonid – tekivad siis, kui polüpeptiid lahustatakse vees.
3. Iooniline külgetõmme – moodustub vastupidiselt laetud aminohappejääkide rühmade (radikaalide) vahel.
4. Kovalentsed interaktsioonid – võimelised moodustuma konkreetsete happesaitide – tsüsteiinimolekulide või õigemini nende sabade vahel.

Seega võib tertsiaarse struktuuriga valkude koostist ja struktuuri kirjeldada kui globuliteks volditud polüpeptiidahelaid, mis hoiavad ja stabiliseerivad nende konformatsiooni tänu erinevat tüüpi keemilistele interaktsioonidele. Selliste peptiidide näited:fosfoglütseraadi kenaas, tRNA, alfa-keratiin, siidfibroiin ja teised.

Kvaternaarne struktuur

See on üks keerukamaid gloobuleid, mida valgud moodustavad. Seda tüüpi valkude struktuur ja funktsioonid on väga mitmekülgsed ja spetsiifilised.

Mis see konformatsioon on? Need on mitmed (mõnel juhul kümned) suured ja väikesed polüpeptiidahelad, mis moodustuvad üksteisest sõltumatult. Kuid samade interaktsioonide tõttu, mida me käsitlesime tertsiaarse struktuuri puhul, keerduvad ja põimuvad kõik need peptiidid üksteisega. Sel viisil saadakse komplekssed konformatsioonigloobulid, mis võivad sisaldada metalliaatomeid, lipiidirühmi ja süsivesikute rühmi. Selliste valkude näited: DNA polümeraas, tubakaviiruse valgu kest, hemoglobiin ja teised.

Kõigil meie poolt käsitletud peptiidstruktuuridel on laboris oma identifitseerimismeetodid, mis põhinevad tänapäevastel kromatograafia, tsentrifuugimise, elektron- ja optilise mikroskoopia ning kõrgtehnoloogia kasutamise võimalustel.

Teostatud funktsioonid

Valkude struktuur ja funktsioon on üksteisega tihedas korrelatsioonis. See tähendab, et iga peptiid mängib teatud rolli, ainulaadset ja spetsiifilist. On ka neid, kes suudavad ühes elusrakus teha mitu märkimisväärset operatsiooni korraga. Siiski on võimalik üldistatult väljendada valgu molekulide põhifunktsioone elusolendite organismides:

1. Liikumise tugi. Üherakulised organismid, kas organellid või mõnedtüüpi rakud on võimelised liikuma, kokku tõmbuma, nihkuma. Seda pakuvad valgud, mis on osa nende motoorse aparaadi struktuurist: ripsmed, lipud, tsütoplasmaatiline membraan. Kui me räägime rakkudest, mis ei ole võimelised liikuma, siis valgud võivad kaasa aidata nende kokkutõmbumisele (lihaste müosiin).
2. Toitev või varufunktsioon. See on valgumolekulide kogunemine taimede munadesse, embrüotesse ja seemnetesse, et täiendada puuduvaid toitaineid. Lõhustades annavad peptiidid aminohappeid ja bioloogiliselt aktiivseid aineid, mis on vajalikud elusorganismide normaalseks arenguks.
3. Energiafunktsioon. Lisaks süsivesikutele võivad kehale jõudu anda ka valgud. 1 g peptiidi lagunemisel vabaneb adenosiintrifosfaadi (ATP) kujul 17,6 kJ kasulikku energiat, mis kulub elutähtsatele protsessidele.
4. Signaali- ja reguleerimisfunktsioon. See seisneb hoolika kontrolli rakendamises käimasolevate protsesside üle ja signaalide edastamises rakkudest kudedesse, nendest organitesse, viimastest süsteemidesse jne. Tüüpiline näide on insuliin, mis määrab rangelt glükoosisisalduse veres.
5. Retseptori funktsioon. See viiakse läbi peptiidi konformatsiooni muutmisega membraani ühel küljel ja teise otsa kaasamisega ümberstruktureerimisse. Samal ajal edastatakse signaal ja vajalik teave. Enamasti on sellised valgud ehitatud rakkude tsütoplasmaatilistesse membraanidesse ja kontrollivad rangelt kõiki neid läbivaid aineid. Teavita ka umbeskeemilised ja füüsikalised muutused keskkonnas.
6. Peptiidide transpordifunktsioon. Seda viivad läbi kanalivalgud ja kandevalgud. Nende roll on ilmne – vajalike molekulide transportimine kõrge kontsentratsiooniga osadest madala kontsentratsiooniga kohtadesse. Tüüpiline näide on hapniku ja süsinikdioksiidi transport läbi elundite ja kudede valgu hemoglobiini abil. Nad viivad läbi ka väikese molekulmassiga ühendeid läbi rakumembraani.
7. Struktuurne funktsioon. Üks tähtsamaid neist, mida valk täidab. Kõigi rakkude, nende organellide struktuuri tagavad täpselt peptiidid. Need, nagu raam, määravad kuju ja struktuuri. Lisaks toetavad nad seda ja vajadusel muudavad seda. Seetõttu vajavad kõik elusorganismid kasvuks ja arenguks toidus valke. Nende peptiidide hulka kuuluvad elastiin, tubuliin, kollageen, aktiin, keratiin ja teised.
8. Katalüütiline funktsioon. Ensüümid teevad seda. Need on arvukad ja mitmekesised, kiirendavad kõiki keemilisi ja biokeemilisi reaktsioone kehas. Ilma nende osaluseta suudeti tavaline maos olev õun seedida vaid kahe päevaga, suure tõenäosusega mädaneda. Katalaasi, peroksidaasi ja teiste ensüümide toimel kestab see protsess kaks tundi. Üldiselt toimub just tänu valkude sellele rollile anabolism ja katabolism ehk plastiline ja energia metabolism.

Kaitseroll

On mitut tüüpi ohte, mille eest valgud on loodud keha kaitsma.

Esiteks, keemiatraumeerivate reagentide, gaaside, molekulide, erineva toimespektriga ainete rünnak. Peptiidid võivad nendega keemiliselt suhelda, muutes need kahjutuks või lihts alt neutraliseerides.

Teiseks füüsiline oht haavadest – kui fibrinogeeni valk ei muutu vigastuskohas õigel ajal fibriiniks, siis veri ei hüübi, mis tähendab, et ummistust ei teki. Siis, vastupidi, vajate plasmiini peptiidi, mis on võimeline trombi lahustama ja veresoone läbilaskvuse taastama.

Kolmandaks, oht immuunsusele. Immuunkaitset moodustavate valkude struktuur ja tähtsus on äärmiselt olulised. Antikehad, immunoglobuliinid, interferoonid on kõik inimese lümfi- ja immuunsüsteemi olulised ja olulised elemendid. Iga võõrosake, kahjulik molekul, surnud rakuosa või kogu struktuur allutatakse kohesele peptiidühendi uurimisele. Seetõttu saab inimene iseseisv alt, ilma ravimite abita end igapäevaselt kaitsta nakkuste ja lihtsate viiruste eest.

Füüsikalised omadused

Rakuvalgu struktuur on väga spetsiifiline ja sõltub teostatavast funktsioonist. Kuid kõigi peptiidide füüsikalised omadused on sarnased ja taanduvad järgmistele omadustele.

1. Molekuli kaal on kuni 1 000 000 d altonit.
2. Kolloidsed süsteemid tekivad vesilahuses. Seal omandab struktuur laengu, mis võib olenev alt keskkonna happesusest varieeruda.
3. Karmide tingimustega (kiiritus, hape või leeliseline, temperatuur jne) kokku puutudes võivad nad liikuda muudele konformatsioonitasemetele, st.denatureerida. See protsess on 90% juhtudest pöördumatu. Siiski on ka vastupidine nihe – renaturatsioon.

Need on peptiidide füüsikaliste omaduste peamised omadused.