Inimese lümfisüsteem täidab mitmeid olulisi kaitsefunktsioone, mis takistavad patogeensete mikroorganismide või viiruste arengut vedelas keskkonnas, rakkudes ja kudedes. B-lümfotsüüdid vastutavad humoraalse immuunsuse eest, mis edasise küpsemise korral sünteesivad immunoglobuliine (Ig). Nende ainete struktuur võimaldab leida, märgistada ja hävitada organismi sattunud antigeene. Millised on molekulide omadused?
Plasmaelemendid
Kõik inimkeha lümfirakud jagunevad kahte suurde rühma: T-lümfotsüüdid ja B-lümfotsüüdid. Esimesed vastutavad rakulise immuunsuse eest, neelavad fagotsütoosi protsessis antigeene. Viimase ülesandeks on spetsiifiliste antikehade sünteesimine – humoraalne immuunsus.
B-lümfotsüüdid määratakse sekundaarsetes lümfoidorganites (lümfisõlmed, põrn) ja moodustavad seejärel plasmarakkude populatsiooni, mida nimetatakse ka plasmarakkudeks. Nad rändavad edasi punasesse luuüdi, limaskestadele ja kudedesse.
Plasmotsüüdid saavutavad suured suurused (kuni 20 mikronit), määrduvad basofiilselt, st värvainete abil lillaks. Keskelnendest rakkudest on suur tuum, millel on iseloomulikud heterokromatiini tükid, mis meenutavad ratta kodaraid.
Tsütoplasma värvub heledam alt kui tuum. Selles asub võimas transpordikeskus, mis koosneb endoplasmaatilisest retikulumist ja Golgi aparaadist. AH on üsna tugev alt arenenud, moodustades raku nn valgusõue.
Kõik need struktuurid on suunatud humoraalse immuunsuse eest vastutavate antikehade sünteesile. Immunoglobuliini molekuli struktuuril on oma eripärad, mistõttu on oluline nende struktuuride järkjärguline ja kvaliteetne küpsemine sünteesiprotsessis.
Tegelikult on see põhjus, miks EPS-i ja Golgi aparaadi tihe võrgustik on välja töötatud. Samuti on tuumas suletud plasmarakkude geneetiline aparaat peamiselt suunatud antikehavalkude sünteesile. Küpsed plasmarakud on näide kõrgest sihikindlusest, mistõttu jagunevad nad harva.
Immunoglobuliini antikehade struktuur
Need väga spetsiifilised molekulid on glükoproteiinid, kuna neis on valku ja süsivesikuid. Oleme huvitatud immunoglobuliinide skeletist.
Molekul koosneb 4 peptiidahelast: kaks rasket (H-ahelad) ja kaks kerget (L-ahelad). Need ühenduvad üksteisega disulfiidsidemete kaudu ja selle tulemusena saame jälgida molekuli kuju, mis sarnaneb kada.
Immunoglobuliinide struktuur on suunatud spetsiifiliste Fab-fragmentide abil antigeenidega ühendamisele. Iga sellise piirkonna moodustavad " kadaka" vabades otstes kaks muutuvat domeeni: üks raskest jaüks valgusahelast. Püsidomeenid toimivad karkassina (3 mõlemal raskel ja üks kergel ahelal).
Immunoglobuliini muutuvate otste liikuvuse tagab hingepiirkonna olemasolu kohas, kus kahe H-ahela vahel moodustub disulfiidside. See lihtsustab oluliselt antigeeni-antikeha interaktsiooni protsessi.
Molekuli kolmas ots, mis ei suhtle võõrmolekulidega, jääb tähelepanuta. Seda nimetatakse Fc piirkonnaks ja see vastutab immunoglobuliini kinnitumise eest plasmarakkude ja teiste rakkude membraanidele. Muide, kergeid ahelaid võib olla kahte tüüpi: kappa (κ) ja lambda (λ). Need on omavahel seotud disulfiidsidemetega. Samuti eristatakse viit tüüpi raskeid ahelaid, mille järgi liigitatakse erinevat tüüpi immunoglobuliine. Need on α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) ahelad.
Mõned antikehad on võimelised moodustama polümeerstruktuure, mida stabiliseerivad täiendavad J-peptiidid. Nii tekivad teatud tüüpi Ig dimeerid, trimeerid, tetrameerid või pentomeerid.
Veel üks täiendav S-ahel on iseloomulik sekretoorsetele immunoglobuliinidele, mille struktuur ja biokeemia võimaldavad neil funktsioneerida suu või soolte limaskestadel. See lisaahel takistab looduslikel ensüümidel antikehamolekule lagundamast.
Immunoglobuliinide struktuur ja klassid
Antikehade mitmekesisus meie kehas määrab humoraalse immuunsuse funktsioonide varieeruvuse. Iga Ig klasson oma eripärad, mille järgi pole raske ära arvata nende rolli immuunsüsteemis.
Immunoglobuliinide struktuur ja funktsioonid on üksteisest otseselt sõltuvad. Molekulaarsel tasandil erinevad need raske ahela aminohappejärjestuse poolest, mille tüüpe me juba mainisime. Seetõttu on 5 tüüpi immunoglobuliine: IgG, IgA, IgE, IgM ja IgD.
Immunoglobuliini G omadused
IgG ei moodusta polümeere ega integreeru rakumembraanidesse. Gamma-raske ahela olemasolu ilmnes molekulide koostises.
Selle klassi eripäraks on asjaolu, et ainult need antikehad on võimelised tungima läbi platsentaarbarjääri ja moodustama loote immuunkaitse.
IgG moodustab 70–80% kõigist seerumi antikehadest, seega on molekulid laboratoorsete meetoditega kergesti tuvastatavad. Selle klassi keskmine sisaldus veres on 12 g / l ja see näitaja saavutatakse tavaliselt 12-aastaselt.
Immunoglobuliini G struktuur võimaldab teil täita järgmisi funktsioone:
- Võõrutus.
- Antigeenide opsoniseerimine.
- Komplemendi vahendatud tsütolüüsi alustamine.
- Antigeeni esitlemine tapjarakkudele.
- Vastsündinu immuunsuse tagamine.
Immunoglobuliin A: omadused ja funktsioonid
See antikehade klass esineb kahel kujul: seerum ja sekretoorne.
IgA moodustab vereseerumis 10–15% kõigist antikehadest ja selle keskmine koguson 2,5 g/l 10-aastaselt.
Meid huvitab rohkem immunoglobuliini A sekretoorne vorm, kuna umbes 60% selle antikehade klassi molekulidest on koondunud keha limaskestadele.
Immunoglobuliini A struktuur eristub ka selle varieeruvuse poolest, mis on tingitud J-peptiidi olemasolust, mis võib osaleda dimeeride, trimeeride või tetrameeride moodustamises. Tänu sellele on üks selline antikehakompleks võimeline siduma suure hulga antigeene.
IgA moodustumise ajal kinnitub molekuli külge veel üks komponent – S-valk. Selle põhiülesanne on kaitsta kogu kompleksi ensüümide ja teiste inimese lümfisüsteemi rakkude hävitava toime eest.
Immunoglobuliin A leidub seedetrakti, urogenitaalsüsteemi ja hingamisteede limaskestadel. IgA molekulid ümbritsevad antigeenseid osakesi, takistades seeläbi nende adhesiooni õõnsate elundite seintega.
Selle klassi antikehade funktsioonid on järgmised:
- Antigeenide neutraliseerimine.
- Kõigi humoraalse immuunsuse molekulide esimene barjäär.
- Opsoniseerige ja märgistage antigeene.
Immunoglobuliin M
IgM-klassi esindajad eristuvad suurte molekulide suuruse poolest, kuna nende kompleksid on pentameerid. Kogu struktuuri toetab J-valk ja molekuli selgrooks on nu-tüüpi rasked ahelad.
Pentameerne struktuur on iseloomulik selle immunoglobuliini sekretoorsele vormile, kuid seal on ka monomeere. Viimased on kinnitatud membraanide külgeB-lümfotsüüdid, aidates seeläbi rakkudel tuvastada kehavedelikes patogeenseid elemente.
Ainult 5-10% on vereseerumis IgM ja selle sisaldus ei ületa keskmiselt 1 g/l. Selle klassi antikehad on evolutsiooniliselt vanimad ja neid sünteesivad ainult B-lümfotsüüdid ja nende prekursorid (plasmotsüüdid ei ole selleks võimelised).
Antikehade M arv suureneb vastsündinutel, kuna. see on IgG intensiivse sekretsiooni tegur. Selline stimulatsioon avaldab positiivset mõju beebi immuunsuse kujunemisele.
Immunoglobuliini M struktuur ei võimalda tal platsentaarbarjääre ületada, seega saab nende antikehade tuvastamine lootevedelikus signaaliks metaboolsete mehhanismide rikkumisest, infektsioonist või platsenta defektist.
IgM funktsioonid:
- Neutraliseerimine.
- Opsoniseerimine.
- Komplemendist sõltuva tsütolüüsi aktiveerimine.
- Vastsündinu immuunsuse kujunemine.
Immunoglobuliini D omadused
Seda tüüpi antikehi on vähe uuritud, mistõttu nende rolli organismis ei mõisteta täielikult. IgD esineb ainult monomeeridena, vereseerumis moodustavad need molekulid mitte rohkem kui 0,2% kõigist antikehadest (0,03 g/l).
Immunoglobuliini D põhifunktsioon on vastuvõtt B-lümfotsüütide membraanis, kuid ainult 15% kogu nende rakkude populatsioonist on IgD. Antikehad kinnitatakse molekuli Fc-otsa abil ja rasked ahelad kuuluvad delta klassi.
Struktuur ja funktsioonidimmunoglobuliin E
See klass moodustab väikese osa kõigist seerumi antikehadest (0,00025%). IgE, tuntud ka kui reagin, on väga tsütofiilsed: nende immunoglobuliinide monomeerid kinnituvad nuumrakkude ja basofiilide membraanidele. Selle tulemusena mõjutab IgE histamiini tootmist, mis põhjustab põletikuliste reaktsioonide teket.
Epsilon-tüüpi rasked ahelad esinevad immunoglobuliini E struktuuris.
Väikse koguse tõttu on neid antikehi vereseerumis laboratoorsete meetoditega väga raske tuvastada. Kõrgenenud IgE on oluline allergiliste reaktsioonide diagnostiline märk.
Järeldused
Immunoglobuliinide struktuur mõjutab otseselt nende funktsioone organismis. Humoraalne immuunsus mängib homöostaasi säilitamisel suurt rolli, seega peavad kõik antikehad töötama selgelt ja sujuv alt.
Kõigi Ig-klasside sisu on inimeste jaoks rangelt määratletud. Kõik laboris registreeritud muutused võivad olla patoloogiliste protsesside arengu põhjuseks. Seda kasutavad arstid oma praktikas.
